Ueberlebensstrategie eines Bakteriums als Vorbild fuer Biobrennstoffzellen
Es gibt kaum einen Ort, wo Pseudomonas aeruginosa nicht lebt. Das Bakterium waechst im Boden, im Wasser und kann in Pflanzen und Fruechten gefunden werden. Sogar Desinfektionsmittel ertraegt es, was den Einzeller zu einem gefuerchteten Gegner der Krankenhaushygieniker macht. Moeglich ist dies, weil das Bakterium von unterschiedlichsten Stoffen leben kann. So gewinnt es die Energie, die es zum Leben braucht, beispielsweise auch aus dem Alkohol Ethanol. Eigentlich nicht ungewoehnlich, schliesslich kann man Alkohol zur Energiegewinnung auch einfach verbrennen. Jedoch: “Die Kunst ist es, dies in so geordneten Bahnen zu tun, dass die Energie hinterher nutzbar ist”, erklaert Robert Bittl, Professor am Fachbereich Physik der Freien Universitaet Berlin, der den Prozess zusammen mit seinem Kollegen Helmut Goerisch, Professor fuer Technische Biochemie an der Technischen Universitaet Berlin, untersucht. Die Wissenschaftler denken, dass die Mechanismen des Bakteriums eines Tages vielleicht fuer Sensoren oder Biobrennstoffzellen genutzt werden koennten. Fuer den Alkoholabbau ist im Bakterium ein bestimmtes Enzym zustaendig. Wie jedes Protein gleicht es einem Wollknaeuel, dessen Faeden aus Ketten von so genannten Aminosaeuren bestehen. Darin befinden sich Taschen, in die ein Ethanolmolekuel hineinpasst. Das alleine reicht aber nicht aus, um den Alkoholabbau in Gang zu setzen. Dazu bedarf es eines weiteren Faktors, von Experten Kofaktor genannt. Hier ist das ein Molekuel mit so kompliziertem Namen, dass man besser nur die Abkuerzung benutzt: PQQ (Pyrroloquinolin-Chinon). Beim Alkoholabbau in Pseudomonas aeruginosa spielt PQQ eine Schluesselrolle.
“Wir wussten bisher nicht genau, wie es weiter geht, wenn das Ethanolmolekuel die passende Tasche mit dem PQQ im Enzym gefunden hat”, sagt Robert Bittl. Wie die Tasche aussieht, wurde schon vor einigen Jahren mit Roentgenstrahlen untersucht. Wissenschaftler liessen eine grosse Zahl der Enzyme zu einem Kristall wachsen und durchleuchteten dieses. “Es war aber nie moeglich, das Enzym zusammen mit Alkohol zu kristallisieren”, sagt der Biophysiker. Deshalb konnte man bisher auch nicht aufklaeren, wie das Ethanol in der Bindungstasche sitzt. Das ist aber entscheidend fuer die Frage, wie das Enzym den Alkohol abbaut.
Robert Bittl und seine Kollegen haben ihre physikalischen Methoden benutzt, um die Lage des Ethanols in der Tasche zu klaeren, wie sie in der Fachzeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences, USA berichten. Es zeigte sich, dass ihre Methode, fuer die sie Mikrowellen, Radiowellen und Magnetfelder einsetzen, auch dann funktioniert, wenn sie das Enzym zusammen mit dem Alkohol in ihre Apparatur gaben.
Das Ethanol nistet sich so in die Tasche ein, dass es sehr leicht ein positiv geladenes Wasserstoffatom an das Protein und dann ein negativ geladenes Wasserstoffatom an das PQQ abgeben kann. Dadurch setzt das Enzym eine Reaktion in Gang. Uebrig bleiben ein oxidiertes, bereits teilweise abgebautes Ethanol und ein PQQ, das zwei Elektronen mehr hat als es braucht. In gewissem Sinn ist die Verbrennungsenergie damit auf das PQQ uebergegangen. Danach verlaesst das oxidierte Ethanol die Bindungstasche und die zwei Elektronen werden vom PQQ schrittweise ueber andere Proteine und Kofaktoren weiter gegeben. Diese Prozesse sind noch nicht vollstaendig geklaert. Am Ende entsteht ein elektrochemisches Potential ueber der Zellmembran, aehnlich wie in einer Batterie. Diese Energie nutzt die Bakterienzelle.
“Wenn man es schafft, das elektrochemische Potential abzugreifen, das bei dieser Reaktion entsteht, koennte man einen Sensor fuer Alkohole bauen”, sagt der Biochemiker Helmut Goerisch. Vielleicht koennten Biotechnologen die Vorlage aus der Natur sogar dazu verwenden, eine Biobrennstoffzelle zu bauen, die mithilfe von Alkohol elektrische Energie erzeugt. Da Pseudomonas aeruginosa den Abbau von Alkohol ueber Jahrmillionen verbessert hat, ist zu erwarten, dass es den Prozess sehr effizient durchfuehrt. “Es ist aber nicht immer so, dass die Prozesse in der Natur genau fuer die Zweck optimiert sind, fuer die wie sie gerne einsetzen wuerden”, meint Helmut Goerisch. Das wird man erst wissen, wenn man die Funktionsweise des Enzyms genau verstanden hat.
Von Michael Fuhs
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Prof. Dr. Robert Bittl, Institut fuer Experimentalphysik der Freien Universitaet Berlin, Telefon: 030 / 838-56049, E-Mail: robert.bittl@physik.fu-berlin.de